ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้


หน่วยงาน สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย


ชื่อเรื่อง : การใช้เทคนิคระดับโมเลกุลเพื่อจำแนกเอพิโทปที่มีความสำคัญในการกระตุ้นภูมิคุ้มกันและเปปไทด์ที่เป็นส่วนสำคัญในการก่อพยาธิสภาพของโปรตีนลิปแอลสามสิบสองของเชื้อเลปโตสไปรา
นักวิจัย : สันติ มณีวัชระรังษี
คำค้น : epitope mapping , hemolytic activity , Leptospira spp. , LipL32 , mAbLPF1 , sphingomyelinase H (SphH) , therapeutic epitope
หน่วยงาน : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2558
อ้างอิง : http://elibrary.trf.or.th/project_content.asp?PJID=MRG5380138 , http://research.trf.or.th/node/8988
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

LipL32-specific mouse monoclonal antibody clone LPF1 (mAbLPF1) which neutralized Leptospiramediated hemolysis in vitro and rescued hamsters from lethal Leptospira infection was previously produced (Maneewatch et al., 2008). This research was carried out in order to identify and characterize LipL32 epitope bound by therapeutic mAbLPF1 antibody by immunoassay and phage consensus mimotope identification and multiple alignments, and determining peptide epitopes locations, 3D structures and their functions and to identify LipL32 peptides responsible for hemolytic activity. Three functionally LipL32 domains, namely integral membrane domain (approximately residues 1 to 90), flavin utilizing monooxygenase superfamily (91-170) and periplasmic binding domain (171-272) from lipl32 sequence, respectively were assigned. LipL32 N-terminally deleted LipL32 (LipL32Δ1-90, deleting aa. 1- 90), LipL32Δ1-170 (containing C-terminus of LipL32, deleting aa. 1-170) protein truncations were produced and tested for antigenic specificity The mAbLPF1 epitope consisted of P243, L244, I245, H246, L252, and Q253 on non-continuous β13-turn and C-terminal amphipathic α6 helix of LipL32 structure; containing hydrophobic patch, contributing to phospholipid/host cell adhesion and membrane insertion on one side, and hydrophilic, acidic and basic amino acid residues on another side. Epitope is highly conserved among the pathogenic and intermediately pathogenic Leptospira spp. and are absent from the LipL32 superfamily proteins of other microorganisms. Hemolytic activity of recombinant LipL32 proteins to human erythrocytes was examined in vitro. Hemolytic activity mediated by full-length LipL32 and LipL32Δ1-90 proteins to human erythrocyte was investigated while the activity was abolished in LipL32Δ1-170 and in LipL32Δ166-245. The minimum peptide essential for hemolytic activity was found to be amino acids 166-245 of LipL32. The experiments demonstrate not only protective epitope of LipL32 but also LipL32 peptides that mediate hemolysis during Leptospira infection.

บรรณานุกรม :
สันติ มณีวัชระรังษี . (2558). การใช้เทคนิคระดับโมเลกุลเพื่อจำแนกเอพิโทปที่มีความสำคัญในการกระตุ้นภูมิคุ้มกันและเปปไทด์ที่เป็นส่วนสำคัญในการก่อพยาธิสภาพของโปรตีนลิปแอลสามสิบสองของเชื้อเลปโตสไปรา.
    กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย.
สันติ มณีวัชระรังษี . 2558. "การใช้เทคนิคระดับโมเลกุลเพื่อจำแนกเอพิโทปที่มีความสำคัญในการกระตุ้นภูมิคุ้มกันและเปปไทด์ที่เป็นส่วนสำคัญในการก่อพยาธิสภาพของโปรตีนลิปแอลสามสิบสองของเชื้อเลปโตสไปรา".
    กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย.
สันติ มณีวัชระรังษี . "การใช้เทคนิคระดับโมเลกุลเพื่อจำแนกเอพิโทปที่มีความสำคัญในการกระตุ้นภูมิคุ้มกันและเปปไทด์ที่เป็นส่วนสำคัญในการก่อพยาธิสภาพของโปรตีนลิปแอลสามสิบสองของเชื้อเลปโตสไปรา."
    กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย, 2558. Print.
สันติ มณีวัชระรังษี . การใช้เทคนิคระดับโมเลกุลเพื่อจำแนกเอพิโทปที่มีความสำคัญในการกระตุ้นภูมิคุ้มกันและเปปไทด์ที่เป็นส่วนสำคัญในการก่อพยาธิสภาพของโปรตีนลิปแอลสามสิบสองของเชื้อเลปโตสไปรา. กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย; 2558.