ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Production and characterization of anti-dengue capsid antibodies suggesting the N terminus region covering the first 20 amino acids of dengue virus capsid protein is predominantly immunogenic in mice

หน่วยงาน สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Production and characterization of anti-dengue capsid antibodies suggesting the N terminus region covering the first 20 amino acids of dengue virus capsid protein is predominantly immunogenic in mice
นักวิจัย : Chunya Puttikhunt , Prapapun Ong-ajchaowlerd , Tanapan Prommool , Sutha Sangiambut , Thawornchai Limjindaporn , Prida Malasit , Watchara Kasinrerk , ชัญญา พุทธิขันธ์ , ธนพรรณ พฤกษมาศ , สุธา เสงี่ยมบุตร , ถาวรชัย ลิ้มจินดาพร , ปรีดา มาลาสิทธิ์ , วัชระ กสิณฤกษ์
คำค้น : Capsid , Dengue viruses , Medical biotechnology , Monoclonal antibody , ศูนย์พันธุวิศวกรรมและเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ
หน่วยงาน : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2552
อ้างอิง : http://www.nstda.or.th/thairesearch/node/13750
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

We produced monoclonal and polyclonal antibodies to the capsid (C) protein of dengue serotype 2 virus (DV2 C). First, a maltose-binding protein fused to DV2 C protein (MBP-C) was overproduced in E. coli. The affinity-purified MBP-C protein was cleaved by factor Xa protease to obtain a recombinant DV2 C protein, which was then used for mouse immunizations. Two hybridoma cell lines producing anti-C Mabs as well as anti-C polyclonal antibody were successfully generated and characterized. Interestingly, all of the generated antibodies specifically recognized the first 20 amino acids of the DV2 C protein, as determined by peptide epitope mapping and via a recombinant DV2 C protein in which this region was deleted. The results suggested that this region is predominantly immunogenic in mice.

บรรณานุกรม :
Chunya Puttikhunt , Prapapun Ong-ajchaowlerd , Tanapan Prommool , Sutha Sangiambut , Thawornchai Limjindaporn , Prida Malasit , Watchara Kasinrerk , ชัญญา พุทธิขันธ์ , ธนพรรณ พฤกษมาศ , สุธา เสงี่ยมบุตร , ถาวรชัย ลิ้มจินดาพร , ปรีดา มาลาสิทธิ์ , วัชระ กสิณฤกษ์ . (2552). Production and characterization of anti-dengue capsid antibodies suggesting the N terminus region covering the first 20 amino acids of dengue virus capsid protein is predominantly immunogenic in mice.
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
Chunya Puttikhunt , Prapapun Ong-ajchaowlerd , Tanapan Prommool , Sutha Sangiambut , Thawornchai Limjindaporn , Prida Malasit , Watchara Kasinrerk , ชัญญา พุทธิขันธ์ , ธนพรรณ พฤกษมาศ , สุธา เสงี่ยมบุตร , ถาวรชัย ลิ้มจินดาพร , ปรีดา มาลาสิทธิ์ , วัชระ กสิณฤกษ์ . 2552. "Production and characterization of anti-dengue capsid antibodies suggesting the N terminus region covering the first 20 amino acids of dengue virus capsid protein is predominantly immunogenic in mice".
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
Chunya Puttikhunt , Prapapun Ong-ajchaowlerd , Tanapan Prommool , Sutha Sangiambut , Thawornchai Limjindaporn , Prida Malasit , Watchara Kasinrerk , ชัญญา พุทธิขันธ์ , ธนพรรณ พฤกษมาศ , สุธา เสงี่ยมบุตร , ถาวรชัย ลิ้มจินดาพร , ปรีดา มาลาสิทธิ์ , วัชระ กสิณฤกษ์ . "Production and characterization of anti-dengue capsid antibodies suggesting the N terminus region covering the first 20 amino acids of dengue virus capsid protein is predominantly immunogenic in mice."
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ, 2552. Print.
Chunya Puttikhunt , Prapapun Ong-ajchaowlerd , Tanapan Prommool , Sutha Sangiambut , Thawornchai Limjindaporn , Prida Malasit , Watchara Kasinrerk , ชัญญา พุทธิขันธ์ , ธนพรรณ พฤกษมาศ , สุธา เสงี่ยมบุตร , ถาวรชัย ลิ้มจินดาพร , ปรีดา มาลาสิทธิ์ , วัชระ กสิณฤกษ์ . Production and characterization of anti-dengue capsid antibodies suggesting the N terminus region covering the first 20 amino acids of dengue virus capsid protein is predominantly immunogenic in mice. ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ; 2552.