ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

การทำให้บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติของเอนไซม์ Quinate dehydrogenase จากเชื้อ Gluconobacter oxydans IFO3244

หน่วยงาน สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : การทำให้บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติของเอนไซม์ Quinate dehydrogenase จากเชื้อ Gluconobacter oxydans IFO3244
นักวิจัย : อลิสา วังใน
คำค้น : Characterization , purification , Quinate dehydrogenase , การทำให้บริสุทธิ์ , สมบัติของเอนไซม์ Quinate dehydrogenase , เชื้อ Gluconobacter oxydans IFO3244
หน่วยงาน : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2550
อ้างอิง : http://elibrary.trf.or.th/project_content.asp?PJID=MRG4780207 , http://research.trf.or.th/node/2789
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

ควิโนโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนสเป็นเอนไซม์ที่อยู่บนผนังเมมเบรนของแบคทีเรีย ซึ่งมีไพโรโลควิโนลีนควิโนนเป็นหมู่ร่วม (Prosthetic group) ควิโนโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนสในเชื้อกลูโคโนแบคเตอร์ IFO3244 เป็นเอนไซม์ที่ถูกเหนี่ยวนำให้มรการสร้างโดยสารควิเนต หากปราศจากสารควิเนตนี้จะไม่มีการสร้างเอนไซม์เกิดขึ้น ในการศึกษาวิจัยนี้ เอนไซม์ควิโนโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนสได้ถูกทำให้บริสุทธิ์และอยู๋ในรูปที่ทำงานได้ การวิเคราะห์เอนไซม์ควิโนโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนสเบริสุทธิ์แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ประกอบด้วยสองหน่วยย่อย ซึ่งมีน้ำหนักโมเลกุล 65 และ 21 กิโลดาลตัน ซึ่งการเกิดสองหน่วยย่อยของเอนไซม์นี้อาจเกิดขึ้นเนื่องจากการสลายตัวของโพลิเพพไทด์สายเดี่ยว การวิเคราะห์สมบัติทางจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ควิโรโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนสบริสุทธ์ชี้ให้เห็นว่าเอนไซม์มีความจำเพาะสูงต่อควิเนตซึ่งเป็นซับสเตรทของเอนไซม์ นอกจากสมบัตินี้ ได้มีการตรวจวิเคราะห์ประสิทธิภาพการทำงานของเอนไซม์และตัวรับอิเลกตรอนของปฏิกิริยส Quinoprotein quinate dehydrogenase (QDH) is a membrane-bound enzyme containing pyrroloquinoline quinone (PQQ) as the prosthetic group. QDH in Gluconobacter oxydans IFO3244 was found to be inducible by quinate and it is not constitutively expressed in the absence of quinate. The purification of holo-form of QDH to nearly homogeneity was achieved. The purified QDH appears to have two subunits of approximately 65 and 21 kDa, which could be the result of proteolysis of single polypeptide. Kinetic analysis indicated that the purified enzyme is much more specific to quinate than QDH from Acinetobacter calcoaceticus. The efficiency of the artificial electron acceptor was also determined.

บรรณานุกรม :
อลิสา วังใน . (2550). การทำให้บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติของเอนไซม์ Quinate dehydrogenase จากเชื้อ Gluconobacter oxydans IFO3244.
    กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย.
อลิสา วังใน . 2550. "การทำให้บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติของเอนไซม์ Quinate dehydrogenase จากเชื้อ Gluconobacter oxydans IFO3244".
    กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย.
อลิสา วังใน . "การทำให้บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติของเอนไซม์ Quinate dehydrogenase จากเชื้อ Gluconobacter oxydans IFO3244."
    กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย, 2550. Print.
อลิสา วังใน . การทำให้บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติของเอนไซม์ Quinate dehydrogenase จากเชื้อ Gluconobacter oxydans IFO3244. กรุงเทพมหานคร : สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย; 2550.