ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Localization of inhibitory antibodies to the biotin domain of human pyruvate carboxylase

หน่วยงาน สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Localization of inhibitory antibodies to the biotin domain of human pyruvate carboxylase
นักวิจัย : Teerakul Arpornsuwan , Booker, Grant.W. , Polyak, Steven.W. , Wallace, John.C. , Carey, Karen J.
คำค้น : Alanine , Animals , Antibodies, Monoclonal , Antibody Specificity , Binding Sites, Antibody; Binding, Competitive , Biotin , Blotting, Western , Enzyme-Linked Immunosorbent Assay , Epitope Mapping , Epitopes; Escherichia coli , Humans; Liver , Models, Molecular , Protein Structure, Tertiary , Pyruvate Carboxylase , Recombinant Fusion Proteins , Sheep , Thioredoxins
หน่วยงาน : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2555
อ้างอิง : Hybridoma. 31, 5 (2012) pp. (305-313) , 1554-0014 , http://dspace.library.tu.ac.th/handle/3517/6737
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

Pyruvate carboxylase [EC 6.4.1.1] plays an important anaplerotic role in many species by catalyzing the carboxylation of pyruvate to oxaloacetate. To extend our understanding about the structure and function of pyruvate carboxylase (PC), a series of monoclonal antibodies were raised against sheep liver PC and those displaying inhibitory activity were further characterized. The binding epitopes of two monoclonal antibodies that displayed strong inhibitory activity were mapped. Six overlapping fragments of the human enzyme were expressed as thioredoxin fusion proteins in Escherichia coli and subjected to Western blot analysis. Both monoclonal antibodies (MAbs) recognized fragments encompassing the enzyme's C-terminal region, known to contain the structured biotin domain. Through deletion analysis, this domain was determined to be a minimal size of 80 amino acids. Further deletions that disrupted the conformation of the domain abolished antibody binding, indicating these antibodies recognized discontinuous epitopes. To further define the critical residues required for antibody recognition, a model of the domain was produced and an alanine scan performed on selected surface-exposed residues. Our results show that residues encompassing the biotin attachment site, but not biotin itself, are critical for the binding of both antibodies. These data provide a mechanism to explain the inhibitory activity of the antibodies. © Copyright 2012, Mary Ann Liebert, Inc. 2012

บรรณานุกรม :
Teerakul Arpornsuwan , Booker, Grant.W. , Polyak, Steven.W. , Wallace, John.C. , Carey, Karen J. . (2555). Localization of inhibitory antibodies to the biotin domain of human pyruvate carboxylase.
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Teerakul Arpornsuwan , Booker, Grant.W. , Polyak, Steven.W. , Wallace, John.C. , Carey, Karen J. . 2555. "Localization of inhibitory antibodies to the biotin domain of human pyruvate carboxylase".
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Teerakul Arpornsuwan , Booker, Grant.W. , Polyak, Steven.W. , Wallace, John.C. , Carey, Karen J. . "Localization of inhibitory antibodies to the biotin domain of human pyruvate carboxylase."
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ , 2555. Print.
Teerakul Arpornsuwan , Booker, Grant.W. , Polyak, Steven.W. , Wallace, John.C. , Carey, Karen J. . Localization of inhibitory antibodies to the biotin domain of human pyruvate carboxylase. กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ ; 2555.