ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Thermal behaviour and tolerance to ionic liquid [emim]OAc in GH10 xylanase from Thermoascus aurantiacus SL16W

หน่วยงาน มหาวิทยาลัยเชียงใหม่

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Thermal behaviour and tolerance to ionic liquid [emim]OAc in GH10 xylanase from Thermoascus aurantiacus SL16W
นักวิจัย : Chawachart N. , Anbarasan S. , Turunen S. , Li H. , Khanongnuch C. , Hummel M. , Sixta H. , Granstrom T. , Lumyong S. , Turunen O.
คำค้น : -
หน่วยงาน : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2557
อ้างอิง : 14310651 , 10.1007/s00792-014-0679-0 , EXTRF , http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-84904845284&partnerID=40&md5=075317d1574a2dfb7226b3510db6fc00 , http://cmuir.cmu.ac.th/handle/6653943832/561
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

GH10 xylanase from Thermoascus aurantiacus strain SL16W (TasXyn10A) showed high stability and activity up to 70-75 °C. The enzyme's half-lives were 101 h, 65 h, 63 min and 6 min at 60, 70, 75 and 80 °C, respectively. The melting point (Tm), as measured by DSC, was 78.5 °C, which is in line with a strong activity decrease at 75-80 °C. The biomass-dissolving ionic liquid 1-ethyl-3-methylimidazolium acetate ([emim]OAc) in 30 % concentration had a small effect on the stability of TasXyn10A; Tm decreased by only 5 °C. It was also observed that [emim]OAc inhibited much less GH10 xylanase (TasXyn10A) than the studied GH11 xylanases. The Km of TasXyn10A increased 3.5-fold in 15 % [emim]OAc with xylan as the substrate, whereas the approximate level of Vmax was not altered. The inhibition of enzyme activity by [emim]OAc was lesser at higher substrate concentrations. Therefore, high solid concentrations in industrial conditions may mitigate the inhibition of enzyme activity by ionic liquids. Molecular docking experiments indicated that the [emim] cation has major binding sites near the catalytic residues but in lower amounts in GH10 than in GH11 xylanases. Therefore, [emim] cation likely competes with the substrate when binding to the active site. The docking results indicated why the effect is lower in GH10. © 2014 Springer Japan.

บรรณานุกรม :
Chawachart N. , Anbarasan S. , Turunen S. , Li H. , Khanongnuch C. , Hummel M. , Sixta H. , Granstrom T. , Lumyong S. , Turunen O. . (2557). Thermal behaviour and tolerance to ionic liquid [emim]OAc in GH10 xylanase from Thermoascus aurantiacus SL16W.
    เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ .
Chawachart N. , Anbarasan S. , Turunen S. , Li H. , Khanongnuch C. , Hummel M. , Sixta H. , Granstrom T. , Lumyong S. , Turunen O. . 2557. "Thermal behaviour and tolerance to ionic liquid [emim]OAc in GH10 xylanase from Thermoascus aurantiacus SL16W".
    เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ .
Chawachart N. , Anbarasan S. , Turunen S. , Li H. , Khanongnuch C. , Hummel M. , Sixta H. , Granstrom T. , Lumyong S. , Turunen O. . "Thermal behaviour and tolerance to ionic liquid [emim]OAc in GH10 xylanase from Thermoascus aurantiacus SL16W."
    เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ , 2557. Print.
Chawachart N. , Anbarasan S. , Turunen S. , Li H. , Khanongnuch C. , Hummel M. , Sixta H. , Granstrom T. , Lumyong S. , Turunen O. . Thermal behaviour and tolerance to ionic liquid [emim]OAc in GH10 xylanase from Thermoascus aurantiacus SL16W. เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ ; 2557.